ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas son moléculas complejas cuya base estructural son moléculas más sencillas llamadas aminoácidos; estos tienen un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno (H) y un grupo de átomos o cadena lateral (R), todos unidos a un átomo de carbono (C). En condiciones fisiológicas, el aminoácido está ionizado; es un ion dipolar (posee carga + y-). La cadena lateral puede variar en tamaño, carga, reactividad, etc., es esta porción de la molécula la que diferencia un aminoácido de otro. Sólo veinte aminoácidos diferentes constituyen las piezas con las cuales están formadas las proteínas de todas las especies vivas de la Tierra, desde la bacteria hasta el ser humano NIVELES DE ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS En la estructura de las proteínas se pueden considerar cuatro niveles de organización: primario, secundario, terciario y cuaternario. Cada uno de los cuales resaltan un aspecto diferente y depende de distintos tipos de interacciones. Mientras la estructura primaria es simplemente la secuencia lineal de aminoácidos de una cadena poli peptídica las demás establecen su organización tridimensional de péptidos o conjunto de ellos. ESTRUCTURA PRIMARIA Se considera como estructura primaria a la secuencia lineal específica (sin ramificaciones) de aminoácidos de una cadena poli peptídica la cual es el resultado de la traducción de la información genética contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN. La importancia desde el punto de vista químico de la estructura primaria, radica en la secuencia de los grupos laterales de los aminoácidos (cadenas laterales, R) dado que es el componente variable de la molécula que proporciona la identidad a la cadena. Por otra parte, el significado biológico de esta secuencia se basa en el control que ella ejerce en la organización de los niveles de complejidad superiores de la estructura proteica ya que esta permitirá en última estancia la determinación de su actividad biológica, es decir, la secuencia de aminoácidos tiene la información necesaria para que la molécula adopte una conformación tridimensional adecuada. Es tan importante esta secuencia que el cambio en solo un aminoácido como resultado de una mutación, puede ser trágico para la vida de un organismo. El grado de tolerancia a los cambios depende del grado de alteración de la geometría que presente la estructura proteica, así como del comportamiento químico que tiene la cadena lateral del aminoácido sustituido (polar, no polar, básico o ácido). ESTRUCTURA SECUNDARIA Consiste en el enrollamiento de la cadena peptídica sobre su propio eje para formar una hélice o alguna otra estructura tridimensional específica. La estructura secundaria más común es la a-hélice (alfa), la cual se caracteriza por formar una estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta está constituida por 3,6 aminoácidos. La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino del enlace peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del enlace peptídico de otro. Dentro de este grupo se pueden mencionar proteínas como el colágeno, la queratina, elastina. Otro tipo común de estructura secundaria es la hoja ß plegada, que se caracteriza por presentarse de forma aplanada y extendida, además posee un máximo de enlaces de hidrógeno entre los enlaces peptídicos. Esta estructura consta de varias cadenas peptídicas que permanecen enfrentadas y se mantienen juntas con enlaces de hidrógeno en un arreglo a manera de zig-zag. La estructura laminar formada le confiere flexibilidad más no elasticidad (Figura 2). Debido a que toda cadena polipeptídica tiene un extremo C-terminal en una dirección y un extremo N- terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con hidrógeno y una al lado de la otra pueden correr en la misma dirección, paralelas, o en dirección opuesta, antiparalela. Un ejemplo de estas proteínas es la fibroína de la seda. ESTRUCTURA TERCIARIA Es raro para una proteína entera permanecer con la estructura de a-hélice u hoja ß-plegada. La mayoría de ellas adquieren formas tridimensionales complejas denominadas estructuras terciarias, debido a que mientras la secundaria trata fundamentalmente de la conformación de los aminoácidos adyacentes de la cadena poli peptídica, la estructura terciaria describe la conformación definitiva y específica de la proteína. Durante el enrollamiento de la cadena peptídica, para dar origen a la estructura terciaria, los puentes de hidrógeno y las interacciones iónicas e hidrofobias entre una parte de la cadena y otra son las fuerzas que mantienen los pliegues en posición espacial correcta. Por otra parte, los puentes di sulfuro (-S-S-) que se forman entre los aminoácidos de cisteína pueden acercar partes que se hayan distantes en una proteína, de hecho algunos sitios activos de enzimas están constituidos por ellos. Además, en la proteína también se forman algunos otros enlaces covalentes para mantener su estructura terciaria que por lo general es globular. Con respecto a la estructura terciaria de cadenas poli peptídicas largas, cabe destacar la presencia de regiones compactas semiindependientes denominadas dominios, que se caracterizan por poseer una geometría casi esférica específica con un interior hidrofóbico y un exterior polar. El carácter independiente del dominio es evidente cuando al separo de la cadena, su estructura primaria es capaz de plegarse sobre sí misma para adoptar la conformación nativa. Una proteína puede presentar más de un dominio, a menudo interconectados por un segmento polipeptídico carente de estructura secundaria regular y alternativamente estar separados por una hendidura o una región menos densa en la estructura terciaria de la proteína. Los diferentes dominios de una proteína pueden gozar de movimiento relativo que está asociado con una función. Así por ejemplo, en la enzima hexoquinasa, el sitio activo de unión del sustrato glucosa está en una hendidura entre dos dominios, cuando la glucosa se une a la hendidura, los dominios colindantes se cierran sobre el sustrato, atrapándolo para la fosforilación. PROTEINA FIBROSAS Y GLOBULARES La estructura terciaria permite clasificar las proteínas en dos grupos proteínas fibrosas y globulares. PROTEINAS FIBROSAS: se ordenan formando filamentos u hojas de gran extensión, en general conformadas por un único tipo de estructura secundaria. Todas ellas son insolubles en agua debido a su alto contenido de aminoácidos hidrofóbicos. Cumplen importantes funciones estructurales y representan más de la mitad de la masa corporal de los organismos superiores. Analizaremos algunas de interés biológico: • Queratina: se localiza en cabellos, uñas, lana, plumas, escamas, cuernos, capa externa de la piel. Sus características más importantes son resistencia, dureza y flexibilidad variables. • colágeno: tendones, cartílagos, matriz ósea y córnea. Se destaca por la resistencia y por su no capacidad de estiramiento. • Elastina: se encuentra en el tejido conjuntivo, posee elasticidad y capacidad de estiramiento. • fibroína: en la seda y en telaraña. Son fibras muy fuertes y flexibles. No extensibles. PROTEINAS GLOBULARES: las cadenas polipétidas se pliegan en forma esférica y poseen una estructura más complejas que las anteriores, ya que puede haber más de una estructura secundaria en la misma molécula. Son solubles en agua. Algunas de las más importantes son: • Mioglobina; interviene en el transporte y almacenamiento de oxígeno. • Citocromo: es componente de la cadena respiratoria en las mitocondrias. • Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de ARN • lisozima: cataliza la rotura hidrolítica de los polisacaridos. ESTRUCTURA CUATERNARIA Como se mencionó anteriormente muchas proteínas tienen dos o más cadenas plegadas de polipéptidos (subunidades) para formar su estructura terciaria. En la estructura cuaternaria se consideran moléculas proteicas superiores a los 50 mil daltons en donde las subunidades constitutivas pueden ser idénticas o diferentes y se asocian para formar dímeros, trímeros y tetrámeros. En algunos casos las cadenas aisladas son inactivas, pero en otros pueden cumplir la misma función que el complejo, aunque con diferente cinética. El ejemplo más conocido es la hemoglobina en donde las interacciones hidrofóbicas, los enlaces de hidrógeno y los enlaces iónicos ayudan a mantener las cuatro subunidades juntas para formar una molécula funcional, así cada subunidad de hemoglobina se pliega de manera similar a la estructura terciaria de mioglobina. Dado que la hemoglobina dentro de los glóbulos rojos está constituida por dos cadenas alfa y dos cadenas beta (Figura 4) que permiten tomar una molécula de oxígeno, para "atrapar" moléculas adicionales de oxígeno, las cuatro subunidades cambian ligeramente su conformación y los enlaces iónicos se rompen para exponer las cadenas y facilitar esta función. Esto indica que las asociaciones estrechas de las cadenas de polipéptidos dentro de la misma proteína proporcionan un tipo de comunicación entre las unidades y se puede entender que en las cadenas de aminoácidos existen dos tipos de información: uno que genera la conformación adecuada de las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias y otro que permite la reactividad correcta de las moléculas. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición.  Las proteínas simples u holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos.  Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético. Las proteínas conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la naturaleza de su grupo prostético. Así, se habla de glucoproteínas, cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido, metaloproteínas cuando es un ion metálico, fosfoproteínas cuando es un grupo fosfato, etc. ENZIMAS CARACTERÍSTICAS DE LOS ENZIMAS Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas específicas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo, cada organismo sufre más o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como por un exceso de actividad de enzima. Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la función enzimática causan patologías. Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. CINETICA ENZIMATICA La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad de los enzimas. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima .La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperaturas, presencia de cofactores. La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos. Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzimas constantes. LAS VITAMINAS IMPORTANCIA A las vitaminas y minerales se les llaman micronutrimentos, porque el cuerpo solamente necesita pequeñas cantidades de ellas todos los días. L as vitaminas son compuestos orgánicos que realizan funciones muy especiales en el cuerpo, llamadas catalíticas y funcionan como coenzimas o en el control de ciertas reacciones metabólicas. Todas son importantes y necesarias en la alimentación y se clasifican en liposolubles e hidrosolubles. El grupo que contiene mayor cantidad de vitaminas y minerales lo integran las frutas y verduras. Las vitaminas son necesarias para que todas las partes del cuerpo funcionen bien, para que se formen la sangre, el pelo, las uñas y la piel y para prevenir enfermedades. La mayoría de las vitaminas reciben nombres de letras: A, B, C, D, E, H, K, P, T, U y a la vitamina B se le agregan números para distinguirlas unas de otras. Así tenemos vitamina B1, B2, B3, B5, B6, B12. CLASIFICACION DE LAS VITAMINAS Vitamina A o Retinol Sirve para el desarrollo de los huesos, funcionamiento de todos los tejidos, previene enfermedades respiratorias, mejora la visión y previene el cáncer. Su falta provoca: Dolores en las articulaciones, disminución de la vista, facilidad para contraer infecciones, resequedad en los ojos, retardo en el crecimiento. S adquiere a través de: zanahorias, mangos, espinacas, tomates, melón, apio, mandarina, moras, peras, sandía, mantequilla, queso, pescado, hígado. Vitamina B1 o Tiamina Sirve para, controlar los estados de ánimo y el humor, ayuda al sistema nervioso, favorece la memoria y concentración, ayuda al crecimiento, ayuda a la digestión de las grasas y azúcares. Su falta provoca: Flojera, mal humor, bajo rendimiento escolar y laboral, depresiones, pérdida de memoria y concentración y una enfermedad llamada Beriberi. Viene en: germen de trigo, acelgas, arroz, aguacate, aceituna, cereza, ciruela, guayaba, papaya, cacahuates, almendra, nuez, calabaza, cebolla, col, espinaca, lechuga, tomate, zanahoria, chile, perejil, pimiento, avena, tocino, carne de cerdo, pan y leche. Vitamina B2 o Riboflavina Sirve para un adecuado crecimiento, mantiene sana la piel, las uñas, el cabello y las mucosas y para mejorar la visión. Su falta provoca: Inflamación en las comisuras de la boca y en la lengua; problemas en la piel, dolores de garganta, anemia o falta de glóbulos rojos. Viene en: Vegetales verdes, avena, legumbres. Hígado, leche, queso, huevos, pescado. Vitamina B3 o Niacina Sirve para conservar las células, ayuda en la elaboración de sustancias que necesita el organismo, mantiene sana la piel, ayuda en la digestión. Su falta provoca: Problemas en la piel, dolor de estómago, diarrea, pérdida del apetito y fatiga. Viene en: Carnes, pescados, cacahuates, germen y harina de trigo, maíz, pimiento rojo, verduras de hoja, melón, mango, leche, queso, huevos. Vitamina B5 o Acido Pantoténico Ayuda a convertir las grasas y azúcares en energía, a formar células para el crecimiento, a cicatrizar las heridas y previene la fatiga. Su falta provoca: Problemas en la piel y sangre y úlceras en el intestino; Viene en: Todas las carnes y vegetales, frutas frescas y frutos secos. Vitamina B6 o piridoxina Ayuda en el crecimiento; para fabricar anticuerpos y glóbulos rojos, previene enfermedades nerviosas y de la piel, ayuda en la formación de otras vitaminas. Su falta provoca: Nerviosismo, debilidad, problemas en la piel. Viene en: Aguacates, papas, plátanos, nueces, almendras, leguminosas, hígado, pollo, bacalao, salmón, queso, huevos. Vitamina B8 o Biotina, también llamada Vitamina H Sirve para transformar las grasas y proteínas, previene la calvicie y las canas, controla dolores musculares y ronchas, ayuda a dormir bien y a estar de buen humor. Su falta provoca: Flojera, mal humor; depresiones; náuseas y pérdida de apetito. Viene en: Hígado, nueces, mantequilla de cacahuate, ejotes, yema de huevo, coliflor. Vitamina B9 o ácido fólico Sirve para la formación del ADN; es muy necesaria en el crecimiento, aumenta la leche materna, protege contra los parásitos intestinales y las intoxicaciones. Es muy recomendada durante el embarazo. Su falta provoca anemia y malformaciones en los fetos durante el embarazo. Viene en: Vegetales verdes, naranjas, nueces, cereales enriquecidos, hígado, champiñones, fruta y jugos de frutas. Vitamina B12 o cobalamina Sirve para regenerar la médula ósea y los glóbulos rojos, ayuda al sistema nervioso, mejora la memoria, conserva en estado de ánimo positivo, ayuda durante la menstruación. Su falta provoca: Anemia; daños cerebrales; depresión y pérdida de memoria. Viene en: Carnes rojas, pescado, pollo, huevo, leche, quesos, yogurt. Vitamina B13 o ácido orótico Sirve para prevenir problemas del hígado y vejez prematura. No se sabe bien que problemas provoca su falta. Viene en zanahorias, nabos, rábanos y cebollas. Vitamina B15 Sirve para facilitar la absorción de oxígeno, ayuda a formar defensas, protege al hígado, disminuye el colesterol de la sangre, alivia el asma, protege contra los agentes contaminantes. Su falta provoca: Desorden glandular y nervioso; enfermedades del corazón y falta de oxígeno en los tejidos. Viene en la levadura, semillas de calabaza y cereales integrales. Vitamina C o Ácido ascórbico Sirve para el crecimiento, repara las células de los tejidos, encías, vasos, huesos y dientes, protege contra enfermedades infecciosas y el cáncer, ayuda en la cicatrización de heridas, previene resfriados y enfermedades respiratorias. Su falta provoca: Hemorragias, inflamación de encías y mala cicatrización. Viene en: coliflores, coles de Bruselas, fresas, grosellas, kiwi, limón, melón, naranja, pimiento verde, nabo, tomate. Vitamina D o Calciferol Sirve para la formación y cuidado de dientes y huesos sanos, proteger las articulaciones y ayuda al sistema nervioso. Su falta provoca raquitismo o debilidad en los huesos y músculos. Viene en: Aceite de hígado de pescado, sardinas, arenque, salmón, atún, hígado, leche, mantequilla y yema de huevo. Vitamina E o Tocoferol: Sirve para aliviar la fatiga; previene y disuelve los coágulos sanguíneos, protege a los pulmones contra la contaminación, ayuda a cicatrizar heridas por quemaduras, previene los calambres. Su falta provoca: Destrucción de glóbulos rojos; problemas musculares y anemia. Viene en: Aceites de maíz, cártamo o ajonjolí, aguacate, brócoli, ciruela, espinacas, espárragos. Manzana, moras, plátano, tomate, zanahoria. Vitamina K o Menadiona Sirve para formar proteínas y ayuda a la coagulación de la sangre. Su falta provoca: Hemorragias y problemas de coagulación sanguínea. Viene en: Verduras verdes, zanahorias, frutas y semillas. Vitamina P o Bioflavonoides Sirve para que los riñones funcionen bien, previene la oxidación y las hemorragias. Su falta provoca anemia. Viene en la yema de huevo. Vitamina T Sirve para la coagulación de la sangre. Su falta provoca: Inflamación en las comisuras de la boca y en la lengua, problemas en la piel, dolores de garganta, anemia o falta de glóbulos rojos. Viene en: Hígado, leche, queso, huevos, vegetales verdes, avena, legumbres. Vitamina U o ácido menínico Sirve para curar úlceras, ayuda en el funcionamiento del estómago e intestino, previene enfermedades del corazón y de la piel. Su falta provoca: Problemas estomacales. Viene en la col cruda. Colina Sirve para fortalecer la memoria y ayuda a eliminar sustancias tóxicas del organismo. Su falta provoca: Endurecimiento de las arterias y afecta al hígado. Viene en: Germen de trigo y vegetales verdes. Niacina Sirve para la respiración celular. Su falta provoca: problemas en la piel y diarreas frecuentes. Viene en: Vegetales verdes, leguminosas, maíz nixtamalizado, hígado, leche, queso, huevos. ACIDOS NUCLEICOS EL ADN IMPORTANCIA El ADN es el que contiene el mensaje genético para toda la función y organización celular. Es, en definitiva, la molécula que controla todos los procesos vitales para los seres vivos, además de ser el principal constituyente de los cromosomas celulares. Material genético de todos los organismos celulares y casi todos los virus. El ADN lleva la información necesaria para dirigir la síntesis de proteínas y la replicación. Se llama síntesis de proteínas a la producción de las proteínas que necesita la célula o el virus para realizar sus actividades y desarrollarse. ESTRUCTURA Cada molécula de ADN está constituida por dos cadenas o bandas formadas por un elevado número de compuestos químicos llamados nucleótidos. Estas cadenas forman una especie de escalera retorcida que se llama doble hélice. Cada nucleótido está formado por tres unidades: una molécula de azúcar llamada desoxirribosa, un grupo fosfato y uno de cuatro posibles compuestos nitrogenados llamados bases: adenina (abreviada como A), guanina (G), timina (T) y citosina (C). La molécula de desoxirribosa ocupa el centro del nucleótido y está flanqueada por un grupo fosfato a un lado y una base al otro. El grupo fosfato está a su vez unido a la desoxirribosa del nucleótido adyacente de la cadena. Estas subunidades enlazadas desoxirribosa-fosfato forman los lados de la escalera; las bases están enfrentadas por parejas, mirando hacia el interior, y forman los travesaños. EL ARN IMPORTANCIA Y ESTRUCTURA El ARN está compuesto por Adenina, Citosina, Guanina y Uracilo y el azúcar que forma el esqueleto de la cadena junto con el fosfato es ribosa a diferencia del ADN que tiene desoxirribosa. Esto, y el ser de cadena sencilla le proporcionan gran susceptibilidad a ser degradado por RNA por lo que es muy poco estable. El ARN es el ácido nucleico clave en la síntesis de proteínas ya que copia la información de cada codón de un gen del ADN y una vez maduro, es decir sin ningún intrón y con los exones unidos, pasa al citoplasma donde uniéndose a un ribosoma dirige la síntesis proteica. El ARN se puede encontrar en el núcleo de la célula eucariótica, en el citoplasma y en orgánulos como mitocondrias, cloroplastos y ribosomas. De acuerdo con esta distribución, y en relación con su función particular, se pueden considerar diferentes tipos de ARN. ARN mensajero (ARNM) Su función consiste en copiar y transmitir el mensaje genético, almacenado en la secuencia de bases de una de las dos cadenas del ADN cromosómico, hasta los ribosomas, el lugar de la célula donde tal información se interpreta o traduce como secuencia de aminoácidos de una proteína. Por tanto, se localiza inicialmente en el núcleo, donde se asocia a proteínas, para luego pasar al citoplasma; finalmente, lo encontramos unido a los ribosomas. Cumplida su función de mensajero, se degrada. ARN ribosómico (ARNR) Se loca¬liza en los ribosomas, a los que da nombre, pues es su componente mayoritario (en torno al 60%). Está asociado a proteínas y proporciona la estructura a cada una de las dos subunidades de aspec¬to globoso de las que constan estos orgánulos. Así crean el ambiente molecular adecuado para que en ellos se instale el ARNM y los aminoácidos que participarán en la síntesis de las proteínas. ARN transferente (ARNT) Se encuentra disperso por el citoplasma, constituye en torno al 15% del total de ARN y es el de menor peso molecular, ya que consta de tan solo 70 a 90 nucleótidos, algunos raros. Su estructura es muy característica, pues la cadena se pliega sobre sí misma por el empareja¬miento de bases complementarias y crea así cuatro zonas o brazos helicoidales, tres de los cuales terminan en un bucle con bases sin emparejar. El conjunto se puede considerar como una estruc¬tura secundaria y se conoce como estructura «en hoja de trébol»; esta sufre otro Plegamiento supe¬rior y adquiere una estructura terciaria en forma de L.